链霉菌，可能大多数读者对这个名字很难心生好感，霉菌，一看就很不卫生啊！不过这类最常见的放线菌，其实贡献了大量临床常用的抗生素，来，浅看一下某百科的举例↓
今日，华盛顿大学科学团队在《自然》杂志发表论文，他们在链霉菌中首次发现了一种全新的抗菌蛋白颗粒，这种颗粒具有独特的伞状结构，因此研究者将它命名为伞状毒素颗粒（Umb）。
Umb颗粒的复杂结构使其可以高特异性且有效地抑制特定菌种的生长，有望成为新型抗生素的模板为人类造福。
虽然时常感慨城市里人山人海，但论居住密度，真是无物种能超菌右，在1克土壤中，富含的菌种竟能达到109之多。菌口如此密集，彼此之间竞争也很是激烈，细菌与细菌之间的攻防战让人类“偷”得了很多抗菌灵感。
链霉菌之所以能成为众多抗生素之母，是因为它能产生多种有抗菌活性的小分子次级代谢物。其实在其他细菌中，也有发现参与细菌种间竞争的蛋白质毒素，但此前在链霉菌中还没有类似的发现。
为了寻找链霉菌中的蛋白质毒素，研究者的思路是从有同源性的小毒素结构域入手，再顺藤摸瓜搞清相关的互作蛋白，最终找到的就是Umb蛋白。虽然一步一步的推理过程也很有趣，不过我们还是先来整体看一下Umb蛋白的构成吧！
Umb蛋白保持了蛋白质毒素的一贯作风，具有模块化特征，由UmbA、UmbB、UmbC三个模块构成。UmbC是组成整个蛋白复合物的“中轴”，UmbA连接着UmbB、并通过UmbB“挂”在UmbC顶端的环状结构上。
从Umb的上方看下来，每个UmbC环上挂着5枚“伞骨”，还真的非常像一把直柄雨伞。
这是首次发现类似结构的蛋白质毒素。
冷冻电镜下的umb结构
实验中研究者筛选到的3种不同的UmbC具有不同的抗菌机制，一种能够修饰DNA，另外两种则通过未知的机制破坏细菌的细胞壁和细胞膜。
UmbA含有不同的凝集素结构域，组成最先接触外界的“伞尖”。凝集素结构域可结合特定多糖，研究者猜测UmbA就是Umb识别特定靶细胞的关键。
实际，Umb的靶向性也是非常的高。研究者从链霉菌培养液中提取了富含Umb的上清液，并用其处理140种不同的细菌。从结果来看，Umb对两个链霉菌属的成员有高度的特异性，而且抑菌效果相当不错。
链霉菌毒素研究已经开展了百年有余，可能正是Umb的复杂性和特异性让它得以一直“隐身”没被发现。
Umb的抑菌机制也很独特，研究者分析发现，Umb主要作用于营养菌丝体。Umb也无需直接输注至靶细胞内，仅释放到胞外环境中，它就能触达易感细菌，至于如何进入细胞内，本项研究未能给出答案。
Umb蛋白的存在相当广泛，不仅限于链霉菌，研究者在875种放线菌中都发现了编码Umb蛋白的序列。Umb的各个模块也相当多样化，研究者已经发现了77个不同的UmbC毒素结构域，UmbA也有至少20个不同的凝集素结构域。
想必它们一定能够组合出令人惊喜的Umb单品吧！研究者在采访中提及，结核杆菌和白喉杆菌很可能是Umb能有效对付的目标。
研究者还猜测，Umb可能还具有抗菌之外的其他功能。因为Umb编码基因多数时候还会编码一种保护Umb生产者免遭毒害的免疫蛋白，但也有少数不编码这类蛋白的情况。
这意味着，Umb可能存在非细菌靶标，比如动物、植物、真菌等等。那么Umb的应用范围又可以扩大了！
文章来源：奇点网
